Sharp R-120DW User Manual Page 36
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1 Alzheimersche Krankheit
12
Fragmente (ca. 4 kDa). Durch die beiden unterschiedlichen Schnittstellen der γ-
Sekretase (Val
711
oder Ile
713
) können zwei unterschiedliche Aβ-Typen gebildet
werden. Das längere Fragment Aβ
1-42
ist hauptsächlich in den Plaques vorzufinden.
Es neigt bei weitaus niedrigeren Konzentrationen zur Aggregation als die kürzere Aβ-
Form.
[43]
Abbildung 1.4. Proteolytische Prozessierung von APP durch α-, β- und γ-Sekretase (BACE = β-
Sekretase, GACE = γ-Sekretase).
Interessanterweise betreffen alle bisher bekannten familiären Alzheimer-Demenz-
Mutationen (FAD-Mutationen) des APP-Gens die Umgebung der Schnittstellen der
α-, β- oder γ-Sekretase (Abb. 1.5). Die angegebenen Mutationen bedingen entweder
eine Erhöhung der Gesamtsezernierung des Aβ-Peptids oder erhöhen spezifisch die
Produktion des Aβ
42
.
[51]
Besonders erwähnt sei in diesem Zusammenhang die
„schwedische“ Doppelmutation K595N/M596L, die in einer schwedischen Familie mit
FAD nachgewiesen wurde.
[52]
Die schwedische Mutation in APP erhöht die Affinität
der β-Sekretase zu ihrem Substrat und es entsteht vermehrt Aβ-Peptid.
[53,54]
- Danksagung 3
- Inhaltsverzeichnis 5
- 11 EXPERIMENTELLER TEIL 163 8
- 12 LITERATURVERZEICHNIS 294 14
- Abbildungsverzeichnis 15
- Verzeichnis der Schemata 18
- Verzeichnis der Tabellen 19
- Abkürzungen und Akronyme 20
- Verzeichnis der Aminosäuren 23
- 1.3 Risikofaktoren 29
- 1.5.1 Der APP-Metabolismus 33
- 1.5.2 Aspartylproteasen 37
- 1-Aktivität (IC 45
- 1. Es konnten keinerlei 45
- [119,120] 52
- [130-132] 54
- [133-137] 54
- [139,140] 54
- [141-143] 54
- [136,137] 55
- Reduzierende Bedingungen 56
- Oxidierende Bedingungen 56
- [146,147] 57
- Superoxid↑ 63
- [180,181] 64
- 2 Wirkstoffdesign 65
- [186,187] 69
- [189,190] 69
- [194,195] 71
- [196,197] 72
- 2.4 Pharmakokinetik 74
- [209,210] 75
- Inhibitoren 80
- [224-229] 84
- [228,230] 84
- [233-235] 91
- Akzeptor 96
- Emission 97
- Anregung 97
- 1 bilden. Für 101
- 1. Zur Verfügung 102
- Asparaginsäureaktivierung 103
- Terminus 107
- 5.3 Synthese 108
- Sekretase-Inhibitors 115
- 6.2 Syntheseplan 116
- 6.3 Synthese 118
- 7.1 Einleitung 120
- 7.3 Synthese 122
- 7.4 Biologische Aktivität 124
- Aβ-Gehalt [%] 125
- (% control ± SD) 126
- = cell death 127
- Gehalt [%] 128
- 200-203 geschehen ist 130
- 8.1 Einleitung 131
- Screening mit CATALYST 132
- Screening 134
- 8.3 Algorithmen in CATALYST 136
- Poling-Funktion genannt 140
- 5.3)MAlog()Alog( > 143
- 1. Generation der 144
- 5.3)MAlog()Alog( >− 146
- -feature 148
- 9.1 Einleitung 155
- 235), bei denen in ersten 156
- 256 ins Auge gefasst. Sie 156
- 9.3 Synthese 159
- Ausbeuten 160
- 370 (Schema 169
- 9.4 Biologische Aktivität 173
- 10 Zusammenfassung 182
- 10.3 γ-Sekretase-Inhibitoren 184
- 10.4 Inhibition von GSK3β 185
- 10.5 Tau-Inhibitoren 186
- 11 Experimenteller Teil 187
- Bromacetamide 86-89 189
- N HCl-Lsg 190
- Tetramsäuren 43-85 196
- Tetronsäuren 95-100 223
- N HCl-Lsg. (3 x 30 237
- 11.9 Synthese von DAPT (13) 243
- Derivate 149-153 245
- N HCl-Lsg. (3 x 30 mL), 0.1N 246
- DAPT-Derivats 152 250
- N HCl-Lsg. (3 x 10 mL) 253
- N HCl-Lsg. (3 x 20 253
- 200-203 255
- 346/347 297
- 12 Literaturverzeichnis 318
- Lebenslauf 329
- Veröffentlichungen 331
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